تعیین ساختار آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز از گونه thermus sp. gh5 به روش بلورنگاری پرتو x.
thesis
- وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه تربیت مدرس - دانشکده علوم پایه
- author آزاده شاهسوار
- adviser حسین نادری منش مجید عرفانی مقدم
- Number of pages: First 15 pages
- publication year 1388
abstract
در این کار، ساختار بلور آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز در هم تافت با فسفات با حد تفکیک ? 1.08 و در هم تافت با مالونات و در غیاب فسفات با حد تفکیک ? 1.95 تعیین شده است. بر این اساس، آمینو اسیدهای درگیر در پیوند قطبی با یون فسفات، 13 lys، 35 thr، 37 thr، 38 thr و 56 gly و آمینو اسیدهای درگیر در پیوند قطبی با مالونات، 35 thr، 38 thr، 56 gly و 88 his هستند که از جمله آمینو اسیدهای محافظت شده در جایگاه فعال تمام پروتئین های همولوگ mgs می باشند. مقایسه این دو ساختار نشان می دهد که زنجیر پروتئینی متشکل از آمینو اسیدهای پرولین 82 تا آلانین 94 در ساختار آنزیم در هم تافت با مالونات به اندازه ? 20/4 جا به جا شده و باعث وسیع شدن شکاف منتهی شونده به جایگاه فعال آنزیم شده است. تطابق ساختاری mgs در هم تافت با مالونات با ساختارهای از پیش تعیین شده همولوگ های mgs نشان می دهد که مالونات، تأثیری مشابه آنالوگ حالت گذار واکنش و بازدارنده های ضعیف بر ساختار آنزیم دارد و جا به جایی این بخش از زنجیر پروتئین در ساختارهایی که در هم تافت با بازدارنده های ضعیف و آنالوگ حالت گذار واکنش هستند، مشهود است.
similar resources
تعیین ساختار آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز از گونه thermus sp.gh5 به روش بلورنگاری پرتو x
چکیده ندارد.
15 صفحه اولکلونینگ، بیان و تعیین خصوصیات آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز از گونه thermus sp. gh5 و بررسی رفتار آلوستریکی آنزیم با جهش زایی هدفمند
آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز (mgs) از گروه لیازها بوده و یک آنزیم متابولیسمی می باشد. این آنزیم با تبدیل دی هیدروکسی استون فسفات به متیل گلی اکسال گلیکولیز را از مسیر خویش منحرف می سازد. در این تحقیق ژن رمزدهی کننده mgs از گونه thermus sp. gh5 (tmgs) کلون، تعیین ترادف و بیان گردیده و سپس توسط کروماتوگرافی تعویض یونی و با استفاده از رزین q- سفاروز تخلیص گردید. ژن tmgs 399 جفت باز داشته و پلی پپتید...
15 صفحه اولتعیین ساختار آنزیم لوسیفراز وحشی گونه lampyris turkestanicus به روش بلورنگاری پرتو x
به فرآیند تولید نور در سیستم های زیستی، اصطلاحاً بیولومینسانس گفته می شود. آنزیم های درگیر در این فرآیند با نام کلی لوسیفراز نام گذاری می شوند. لوسیفرازها برای انتشار نور از سوبسترای لوسیفرین همراه با mg+2 و atp استفاده می کند. گونه ایرانی لوسیفراز که در جنگل های شمال ایران یافت می شود، نور سبز را نشر می کند. فاکتورهای مختلفی بر روی رنگ نور نشری از لوسیفراز تأثیر می گذارد که از آن جمله می توان ...
15 صفحه اولRationalization of allosteric pathway in Thermus sp. GH5 methylglyoxal synthase
A sequence of 10 amino acids at the C-terminus region of methylglyoxal synthase from Escherichia coli (EMGS) provides an arginine, which plays a crucial role in forming a salt bridge with a proximal aspartate residue in the neighboring subunit, consequently transferring the allosteric signal between subunits. In order to verify the role of arginine, the gene encoding MGS from a thermophile spec...
full textبررسی نقش پل نمکی بین آرژنین 80 و آسپارتیک اسید100 در رفتار آلوستری آنزیم ترموفیل متیل گلی اکسال سنتاز
آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز ترموفیل اولین بار ازگونه ی باکتریای thermus sp.gh5 (tmgs) جدا سازی و تعیین ساختار شد. این آنزیم به طور اختصاصی تبدیل دی هیدروکسی استن فسفات به متیل گلی اکسال و ارتوفسفات را کاتالیز میکند و مسیر گلیکولیز را از جهت اصلی خود منحرف میسازد. tmgsبه صورت هموهگزامر بوده و فسفات مهار کننده ی قوی و افکتور آلوستریک منفی آن است. پس از اتصال فسفات به جایگاه افکتور، دو نوع از تغیرا...
بررسی نقش قطعات انتهایی c و n و حضور یک قطعه با ترادف his-his روی ساختار- فعالیت و پایداری آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز
آنزیم متیل¬گلی¬اکسال¬سنتاز واکنش تبدیل دی¬هیدروکسی¬استون¬فسفات را به متیل¬گلی¬اکسال انجام می-دهد. این آنزیم هموهگزامر بوده و فسفات مهار¬کننده آلوستریک آن می¬باشد. این آنزیم اولین¬بار از باکتری اشرشیاکلی جداسازی و مطالعه شده است. بررسی ساختار کریستال mgs اشرشیاکلی نشان می¬دهد که پل¬نمکی ایجاد شده بین آسپارتیک¬اسید20 با آرژنین150 در حضور فسفات، در انتقال تغییرات آلوستریکی در آنزیم نقش دارد. اخیرا...
15 صفحه اولMy Resources
document type: thesis
وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه تربیت مدرس - دانشکده علوم پایه
Hosted on Doprax cloud platform doprax.com
copyright © 2015-2023